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N-糖基化修饰组
N-糖基化(N-Glycosylation)是最重要的蛋白质翻译后修饰之一,主要在复杂的多细胞或组织形成过程中起关键作用,参与细胞与细胞的连接、受体配体的相互作用、免疫应答、细胞凋亡及各种发病机理等生物学过程。拜谱生物N-糖基化蛋白质修饰组,利用凝集素富集N-糖基化肽段,高通量,高分辨,可分析不同实验条件下糖基化蛋白质组变化及信号通路,以及候选糖蛋白标志物的筛选等。
N-糖基化修饰组
原理/实验流程
含糖量子自的非常系统性和更多N-glycoproteins低表达工艺含量因此对N-glycosylation架构的分析工艺的阐述尤为难处。在测试低丰度的N糖基化淡化球淀粉酶质或肽段时,表中夹杂非常多的未淡化的球淀粉酶质肽断,这很简易将低丰度的糖基化淡化球淀粉酶质肽段的数据掩盖了一些。凝素亲和法是近些年糖球淀粉酶质质组学中应用最广泛泛的破乳聚集工艺。凝集素(lectin)是一个类糖配合球淀粉酶质质,能专注判断某个特种架构的单糖或聚糖中某些的糖基字段而与之配合,其与糖链可逆转非共价配合,糖球淀粉酶质或糖肽被凝集素获取此后,大多数用某些的单糖可以通过良性竞争配合凝集素将糖球淀粉酶质或糖肽过柱出来。 血清质所经酶解后巧用凝集素(lectin)聚集N-糖基化肽段,然而用N-糖酰胺酶(PNGase)在H218O中去除对接在天冬酰胺残基(Asn)上的糖链。该办理倒致Asn原子量提高2.9890Da。另外用高计算精度LC-MS质谱仪检侧脱糖后的肽段,用检索式统计资料库,判定脱糖后原子量与其说基础理论原子量的影响甚至糖基化体现肽段的队列,得以选择该血清质的N-糖基化位点。N-糖基化位点选择接下来,再巧用label-free的目的对其去一定量探讨。

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产品特色
  • 01大规模的蛋白质组N-糖基化位点的鉴定与分析

  • 02采用凝集素特异性富集N-糖基化肽段
  • 03高通量,高分辨

应用方向
  • 01
    不同实验条件下糖基化蛋白质组变化及信号通路分析

  • 02
    筛选候选糖蛋白标志物


送样建议
样本类型 常规送样量
植物叶片 湿重≥3g
植物根茎、木质部、韧皮部等 湿重≥5g
细胞样品 细胞量湿重≥5*10^7
组织样品 人、动物、微生物湿重≥50mg
体液样品 血清、血浆体积≥200μl,脑脊液≥500μl,尿液≥1000μl
参考文献
1、Zielinska DF, Gnad F, Schropp K, Wi?niewski JR, Mann M. Mapping N-glycosylation sites across seven evolutionarily distant species reveals a divergent substrate proteome despite a common core machinery. Mol Cell. 2012;46(4):542-548. doi:10.1016/j.molcel.2012.04.031
关于成品
蛋白鉴定,蛋白质组,多肽组学,靶向蛋白质,修饰蛋白质组,代谢组,非靶代谢,靶向代谢,医学全靶代谢,植物广靶代谢,测序,转录组,基因组,微生物组,ncRNA,IP-seq,生信分析
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